Tài liệu ứng dụng của amylase trong sản xuất đường từ tinh bột khoai mì

Phụ Gia Thực Phẩm 1 Phụ Gia Thực Phẩm MỤC LỤC LỜI MỞ ĐẦU. Ở nước ta, trong những năm gần đây, kinh tế đã, đang, và sẽ chuyển biến mạnh mẽ sang nền kinh tế thị trường, dần dần hóa nhập cũng như gắn liền với sự phát triển chung của nền kinh tế thế giới. Một trong vơ vàn những hệ quả do sự thay đổi và phát triển của nên kinh tế là cây sắn ( cây khoai mì). Hiện nay, cây sắn đang trong quá trình chuyển đổi nhanh chóng từ cây lương thực truyền thống sang thành loại cây công nghiệp. Một trong những sản phẩm quan trong từ sắn là tinh bột sắn.Tinh bột sắn được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực trong đó có ngành công nghệ thực phẩm. Bên cạnh đó, ngay sau khi phát hiện ra sự tồn tại khách quan của vi sinh vật xung quanh ta ( thế kỷ 17), thì ngành công nghiệp lên men phát triển với tốc độ rất mạnh mẽ. Đồng thời các nhà khoa học cũng lần lượt sáng tỏ bản chất của quá trình này và kiền thức về emzyme bắt đầu phát triển mạnh. Cho đến ngày nay, việc khai thác và sử dụng emzyme đã phát triển thành một ngành công nghiệp với những kỹ thuật hoàn chỉnh và đem lại nguồn lợi không nhỏ, tạo ra nhiều sản phẩm phục vụ cho nhiều ngành công nghiệp và góp phần vào sự phát triển kinh tế của đất nước. Với những lý do trên chúng tôi tiến hành tìm hiểu đề tài “ ỨNG DỤNG CỦA AMYLASE TRONG SẢN XUẤT ĐƯỜNG TỪ TINH BỘT KHOAI MÌ”. 2 Phụ Gia Thực Phẩm PHẦN A: TỔNG QUAN I. TỔNG QUAN VỀ AMYLASE 1. Đặc điểm và phân loại. Các ứng dụng trong công nghiệp của emzyme tăng mạnh trong một vài năm gần đây. Thị trường emzyme toàn cầu đạt khoảng 1,4 tỷ USD năm 1996, 1,6 tỷ USD năm 1997 và tăng từ 6,5- 10% hằng năm. Năm 1996, tổng giá trị các emzyme sử dụng trong công nghiệp biến tính tinh bột là 156 triệu USD, trong đó α-amylase bền nhiệt, glucose-isomerase(GI) và Glucoamylase (GA) là những emzyme được sử dụng nhiều nhất. emzyme khác Glucose-isomerase Glucoamylase α_amylase bền nhiệt GA+ pullulanase 19% 16% 15% 24% 26% Hình 1.1: Emxyme thủy phân tinh bột tiêu thụ trong những năm 1996: 156 triệu đô la mỹ. Amylase là một trong những hệ emzyme quan trọng nhất trong ngành công nghệ sinh học hiện nay do nó có ứng dụng hết sức rộng rãi trong công nghệ thực phẩm, dược phẩm, công nghiệp lên men, công nghiệp dệt và công nghiệp giấy. Amylase đầu tiên được sản xuất ở quy mô công nghiệp năm 1894, nó có nguồn gốc từ nấm mốc và được sử dụng như một loại dược phẩm để chữa bệnh về tiêu hóa. 3 Phụ Gia Thực Phẩm Ngày nay, các amylase được sản xuất từ vi sinh vật đã thay thế thành công acid trong công nghiệp thủy phân tinh bột. Amylase cũng được sử dụng rộng rãi để đường hóa tinh bột trong sản xuất rượu bia và sản xuất các sản phẩm đường từ tinh bột. Theo phân loại gần đây nhất của Nigam ( 1995), hệ Amylase tham gia vào quá trình thủy phân tinh bột gồm các emzyme chính sau đây: Endo-α-1,4 glucanase α_Amylase α_1,4 glucanase ●β-Amylase ●Glucoamylase Exo-α-1,4 glucanase ●α-Amyloglucosidase ●Exomalto-tetrahydrolase ● Exomaltopentahydrolase Emzyme thủy phân tinh bột Endo-α-1,6 glucanase Pullulanase Isoamylase Exo-α-1,6 glucanase Exopullulanase α_1,6 glucanase 4 Phụ Gia Thực Phẩm Hình 1.2: Các Amylase tham gia vào quá trình thủy phân tinh bột. Hình 1.3: Tổng hợp quá trính thủy phân tinh bột cùa Amylase Bảng 1.1: Các loại Amylase, cơ chế phân cắt và sản phẩm tạo thành Danh pháp α-Amylase Mã số quốc tế 3.2.1.1 Liên kết bị emzyme cắt Sản phẩm thủy phân Liên kết α-1,4 glucoseide ở bên Dextrin và hỗn hợp trong tinh bột, glucose, đường khử (chủ yếu polysaccharide; liên kết bị phân cắt là maltose) không theo trật trự nào. β-Amylase 3.2.1.2 α-1,4-glucoside của mạch tinh bột. β-maltose và dextrin các gốc maltose bị tách trình tự từ phân tử lớn. đầu không khử của mạch. Glucoamylase 3.21.3 α-1,4 và α-1,6-glucoside của mạch Glucose tinh bột. Các gốc glucose bị tách từ đầu không khử của mạch. Amylopectin-1,6glucosidase Oligo-1,6Glucosidase 3.2.1.9 α-1,6-glucoside trong amylopectin Một lượng maltose và β-dextrin. và maltotriose 3.2.1.10 α-1,6-glucoside của mạch tinh bột. Glucose, maltose, maltotriose, 5 Phụ Gia Thực Phẩm maltotetrase Dextrin-1,6- 3.2.1.11 α-1,6 –glucose trong dextrin có glucosidase Glucose, maltose, mạch nhánh phụ gắn với liên kết α- maltotriose, 1,6. mantotetrase… 2. Tính chất, đặc điểm, điều kiện hoạt động của một số Amylase quan trọng. 2.1. Emzyme α-amylase. 2.1.1. Tính chất  α-amylase là một emzyme nội phân (endoamylase) vì nó cắt các liên kết α-1,4 glucoside nằm phía bên trong phân tử cơ chất một cách ngẫu nhiên.  α-amylase dễ tan trong nước, trong các dung môi muối có nồng độ loãng.  Protein của các α-amylase có tính acid yếu.  Điểm đẳng điện nằm trong vùng pH từ 4,2-5,7.  α-amylase từ các nguồn khác nhau có thành phần các acid amin khác nhau. Mỗi loại α-amylase có một tổ hợp acid amin đặc hiệu riêng song chúng đều khá giàu tyrozion và tryptophanan. 2.1.2.Đặc điểm: Quá trình thủy phân tinh bột bởi α-amylase là một quá trình đa giai đoạn. Ở giai đoạn đầu chỉ một số phân tử cơ chất bị bẻ gãy tạo thành một lượng lớn dextrin phân tử thấp.Sang giai đoạn 2 các dextrin phân tử thấp vừa được tạo thành bị thủy phân tiếp tục thành các tetra và tri-mantose không cho màu với iod.Các chất này lại bị thủy phân rất chậm đến khi tạo thành các di và mono saccharide. Hình 2.1 : cấu trúc của α-Amylase 6 Phụ Gia Thực Phẩm α-amylase hầu như không tác dụng lên tinh bột nguyên vẹn và tác dụng mạnh lên tinh bột đã bị hồ hóa làm cho các sản phẩm hồ hóa bị loãng ra. Chính vì vậy mà αamylase còn là một amylase dịch hóa. α-amylase tương đối bền dưới tác dụng của nhiệt. Tính bền của α-amylase là do sự có mặt của ion Ca2+ trong phân tử emzyme, Canxi giữ vai trò ổn định cấu trúc bậc 3 của emzyme. 2.1.3. Các giai đoạn của quá trình thủy phân tinh bột của α-amylase:  Giai đoạn dextrin hóa: α-Amylase Tinh bột Dextrin phân tử lượng thấp  Giai đoạn đường hóa: Dextrin Tetra và trimaltose Di, monosaccharide Amylose Oligosaccharide Poliglucose Maltose Maltotriose Maltotetrose 2.1.4. Điều kiện hoạt động. Bảng 2.1:Các điều kiện hoạt động của enzyme α-amylase 7 Phụ Gia Thực Phẩm Các halogen có tác dụng vô hoạt đối với α-amylase theo thứ tự Cl- - Xem thêm -